📑 Table of Contents▼
Struktur 3-dimensi hemoglobin

Hemoglobin adalah metaloprotein (protein yang mengandung zat besi) di dalam sel darah merah yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh tubuh,[1] pada mamalia dan hewan lainnya. Hemoglobin juga pengusung karbon dioksida kembali menuju paru-paru untuk dihembuskan keluar tubuh. Molekul hemoglobin terdiri dari globin, apoprotein, dan empat gugus heme, suatu molekul organik dengan satu atom besi.

Mutasi pada gen protein hemoglobin mengakibatkan suatu golongan penyakit menurun yang disebut hemoglobinopati, di antaranya yang paling sering ditemui adalah anemia sel sabit dan talasemia.

Struktur

sunting

Pada pusat molekul terdapat cincin heterosiklik yang dikenal dengan porfirin yang menahan satu atom besi; atom besi ini merupakan situs/loka ikatan oksigen. Porfirin yang mengandung besi disebut heme. Nama hemoglobin merupakan gabungan dari heme dan globin; globin sebagai istilah generik untuk protein globular. Ada beberapa protein mengandung heme, dan hemoglobin adalah yang paling dikenal dan paling banyak dipelajari.

Gugus heme

Pada manusia dewasa, hemoglobin berupa tetramer (mengandung 4 subunit protein), yang terdiri dari masing-masing dua subunit alfa dan beta yang terikat secara nonkovalen. Subunit-subunitnya mirip secara struktural dan berukuran hampir sama. Tiap subunit memiliki berat molekul kurang lebih 16,000 Dalton, sehingga berat molekul total tetramernya menjadi sekitar 64,000 Dalton. Tiap subunit hemoglobin mengandung satu heme, sehingga secara keseluruhan hemoglobin memiliki kapasitas empat molekul oksigen:

Reaksi bertahap:

  • Hb + O2 <-> HbO2
  • HbO2 + O2 <-> Hb(O2)2
  • Hb(O2)2 + O2 <-> Hb(O2)3
  • Hb(O2)3 + O2 <-> Hb(O2)4

Reaksi keseluruhan:

  • Hb + 4O2 -> Hb(O2)4

Referensi

sunting
  1. ^ "Hemoglobin". WebMD. Diarsipkan dari asli tanggal 2010-02-04. Diakses tanggal 2010-02-20.

Pranala luar

sunting
Ikon rintisan

Artikel bertopik kedokteran atau medis ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia dengan mengembangkannya.

📚 Artikel Terkait di Wikipedia

Talasemia

carrier karena tiga lokus globin yang ada masih bisa menjalankan fungsi normal. Disebabkan karena penurunan sintesis rantai beta. Dapat dibagi berdasarkan

Hemoglobin A

rantai nonalfa (termasuk gamma, beta, dan delta) terletak pada kromosom 11. Perbedaan dalam komposisi rantai globin ini memungkinkan hemoglobin beradaptasi

Hati

Hemoglobin yang terkandung di dalamnya dipecah menjadi zat besi, globin, dan heme. Zat besi dan globin didaur ulang, sedangkan heme dirombak menjadi metabolit

Darah

kesehatannya. Hemoglobin merupakan protein yang terdiri dari protoporfirin, globin dan besi yang bervalensi 2 (ferro). Satu gram hemoglobin dapat mengikat

Genetika

GT, Erlich HA, Arnheim N (December 1985). "Enzymatic amplification of beta-globin genomic sequences and restriction site analysis for diagnosis of sickle

Biokimia

uliran alfa (α-helix) atau menjadi lembaran yang disebut dengan lembaran beta (β-sheet). Struktur tersier merupakan bentuk tiga dimensi protein secara

Protein Penstabil Hemoglobin Alfa

memicu ekspresi AHSP. Talasemia beta adalah penyakit yang disebabkan oleh mutasi pada gen pengode protein globin beta, yakni HBB. Pada kasus ketika terjadi

Gangguan pada sistem peredaran darah manusia

adalah kondisi kelainan genetika dimana tubuh tidak mampu memproduksikan globin (protein pembentuk hemoglobin). Jika penderita thalasemia mampu memproduksi