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Le groupe EC3.4 est un groupe d'enzymes appartenant à la famille des hydrolases. Leur rôle est de découper un polypeptide, d'où leur nom générique de peptidases. La réaction chimique qu'elles catalysent est :

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AA1-CO-NH-AA2 + H2O    AA1-COOH + AA2-NH2

où AA1 et AA2 sont deux acides aminés, mais jamais quelconques.

La plupart de ces enzymes sont très spécifiques de l'acide aminé sur lequel portera la coupure. Certaines sont des endopeptidases, c'est-à-dire qu'elles ne vont pouvoir agir que sur des acides aminés se trouvant à l'intérieur d'une chaîne polypeptidique, d'autres sont des exopeptidases, c'est-à-dire qu'elles ne vont agir que sur l'acide aminé N-terminal (aminopeptidases) ou sur l'acide aminé C-terminal (carboxypeptidases). Souvent, les endopeptidases sont spécifiques de certains acides aminés comme la sérine, la cystéine ou l'acide aspartique, simplement à cause de la polarité importante de ces acides aminés.

Certaines peptidases nécessitent dans leur métabolisme la présence d'ions métalliques tels que le cobalt ou le zinc pour pouvoir créer un champ de polarité suffisant pour atteindre les acides aminés à l'intérieur de la protéine. On les nomme en général métalloprotéinases.

Parmi les plus connues, citons la trypsine (EC 3.4.21.4), une endopeptidase qui agit sur l'arginine ou la lysine, la chymotrypsine (EC 3.4.21.1), qui agit sur la tyrosine, le tryptophane, la phénylalanine ou la leucine, la thrombine (EC 3.4.21.5) qui coupe le fibrinogène en deux fibrinopeptides, les cathepsines, la papaïne (EC 3.4.22.2), la bromélaïne (EC 3.4.22.32)...

Classification des peptidases

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Les sous-groupes EC3.4.1 à EC3.4.4 ont été supprimés et les enzymes autrefois répertoriées dans ces groupes réparties dans les groupes nouvellement créés (EC3.4.11 à EC3.4.24). La liste qui suit donne la correspondance entre l'ancienne numérotation et la nouvelle.

  • EC 3.4.1.1 → EC 3.4.11.1
  • EC 3.4.1.2 → EC 3.4.11.2
  • EC 3.4.1.3 → EC 3.4.11.4
  • EC 3.4.1.4 → EC 3.4.11.5
  • EC 3.4.2.1 → EC 3.4.17.1
  • EC 3.4.2.2 → EC 3.4.17.2
  • EC 3.4.2.3 → EC 3.4.17.4
  • EC 3.4.3.1 → EC 3.4.13.18
  • EC 3.4.3.2 → EC 3.4.13.18
  • EC 3.4.3.3 → EC 3.4.13.3
  • EC 3.4.3.4 → EC 3.4.13.5
  • EC 3.4.3.5 → EC 3.4.13.6
  • EC 3.4.3.6 → EC 3.4.13.8
  • EC 3.4.3.7 → EC 3.4.13.9
  • EC 3.4.4.1 → EC 3.4.23.1
  • EC 3.4.4.2 → EC 3.4.23.2
  • EC 3.4.4.3 → EC 3.4.23.4
  • EC 3.4.4.4 → EC 3.4.21.4
  • EC 3.4.4.5 → EC 3.4.21.1
  • EC 3.4.4.6 → EC 3.4.21.1
  • EC 3.4.4.7 → EC 3.4.21.36 et EC 3.4.21.37
  • EC 3.4.4.8 → EC 3.4.21.9
  • EC 3.4.4.9 → EC 3.4.14.1
  • EC 3.4.4.10 → EC 3.4.22.2
  • EC 3.4.4.11 → EC 3.4.22.6
  • EC 3.4.4.12 → EC 3.4.22.3
  • EC 3.4.4.13 → EC 3.4.21.5
  • EC 3.4.4.14 → EC 3.4.21.7
  • EC 3.4.4.15 → EC 3.4.23.15
  • EC 3.4.4.16 → EC 3.4.21.62 à EC 3.4.21.67
  • EC 3.4.4.17 → EC 3.4.23.20 à EC 3.4.23.30
  • EC 3.4.4.18 → EC 3.4.22.10
  • EC 3.4.4.19 → EC 3.4.24.3
  • EC 3.4.4.20 → EC 3.4.22.8
  • EC 3.4.4.21 → EC 3.4.21.34
  • EC 3.4.4.22 → EC 3.4.23.3
  • EC 3.4.4.23 → EC 3.4.23.5
  • EC 3.4.4.24 → EC 3.4.22.32 et EC 3.4.22.33
  • EC 3.4.4.25 : supprimée

EC 3.4.11 : Aminopeptidases

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EC 3.4.12

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Sous-groupe aujourd'hui disparu. La liste suivante donne la correspondance entre les anciens numéros et les nouveaux.

  • EC 3.4.12.1 → EC 3.4.16.1
  • EC 3.4.12.2 → EC 3.4.17.1
  • EC 3.4.12.3 → EC 3.4.17.2
  • EC 3.4.12.4 → EC 3.4.16.2
  • EC 3.4.12.5 → EC 3.4.19.10
  • EC 3.4.12.6 → EC 3.4.17.8
  • EC 3.4.12.7 → EC 3.4.17.3
  • EC 3.4.12.8 → EC 3.4.17.4
  • EC 3.4.12.9 : supprimée
  • EC 3.4.12.10 → EC 3.4.19.9
  • EC 3.4.12.11 → EC 3.4.17.6
  • EC 3.4.12.12 → EC 3.4.16.1
  • EC 3.4.12.13 : supprimée

EC 3.4.13 : Dipeptidases

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EC 3.4.14 : Dipeptidyl-peptidases et tripeptidyl-peptidases

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EC 3.4.15 : Peptidyl-dipeptidases

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EC 3.4.16 : Carboxypeptidases de type sérine

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EC 3.4.17 : Métallocarboxypeptidases

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EC 3.4.18 : Carboxypeptidases de type cystéine

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EC 3.4.19 : Oméga-peptidases (enzymes coupant au niveau du dernier acide aminé d'une chaîne peptidique)

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EC 3.4.21 : Sérine-endopeptidases

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EC 3.4.22 : Cystéine-endopeptidases

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EC 3.4.23 : Aspartate-endopeptidases

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EC 3.4.24 : Métalloendopeptidases

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EC 3.4.25 : Thréonine-endopeptidases

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EC 3.4.99 : Endopeptidases dont le mécanisme d'action est inconnu

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Dans ce sous-groupe sont placées les enzymes dont on ne connaît pas encore le mécanisme d'action. Dès que celui-ci est connu, l'enzyme est reclassée. La liste ci-après donne la nouvelle nomenclature donnée aux enzymes en attente. Actuellement, cette liste ne contient aucune enzyme en attente.

  • EC 3.4.99.1 → EC 3.4.23.28
  • EC 3.4.99.2 : supprimée
  • EC 3.4.99.3 : supprimée
  • EC 3.4.99.4 → EC 3.4.23.12
  • EC 3.4.99.5 → EC 3.4.24.3
  • EC 3.4.99.6 → EC 3.4.24.21
  • EC 3.4.99.7 : supprimée
  • EC 3.4.99.8 : supprimée
  • EC 3.4.99.9 : supprimée
  • EC 3.4.99.10 → EC 3.4.24.56
  • EC 3.4.99.11 : supprimée
  • EC 3.4.99.12 : supprimée
  • EC 3.4.99.13 → EC 3.4.24.32
  • EC 3.4.99.14 : supprimée
  • EC 3.4.99.15 : supprimée
  • EC 3.4.99.16 : supprimée
  • EC 3.4.99.17 : supprimée
  • EC 3.4.99.18 : supprimée
  • EC 3.4.99.19 → EC 3.4.23.15
  • EC 3.4.99.20 : supprimée
  • EC 3.4.99.21 : supprimée
  • EC 3.4.99.22 → EC 3.4.24.29
  • EC 3.4.99.23 : supprimée
  • EC 3.4.99.24 : supprimée
  • EC 3.4.99.25 : supprimée (incluse dans EC 3.4.23.21)
  • EC 3.4.99.26 → EC 3.4.24.73 et EC 3.4.21.68
  • EC 3.4.99.27 : supprimée
  • EC 3.4.99.28 → EC 3.4.21.60
  • EC 3.4.99.29 : supprimée
  • EC 3.4.99.30 : supprimée (incluse dans EC 3.4.24.20)
  • EC 3.4.99.31 : supprimée (incluse dans EC 3.4.24.15)
  • EC 3.4.99.32 → EC 3.4.24.20
  • EC 3.4.99.33 : supprimée
  • EC 3.4.99.34 : supprimée
  • EC 3.4.99.35 → EC 3.4.23.36
  • EC 3.4.99.36 → EC 3.4.21.89
  • EC 3.4.99.37 : supprimée
  • EC 3.4.99.38 → EC 3.4.23.17
  • EC 3.4.99.39 : supprimée
  • EC 3.4.99.40 : supprimée
  • EC 3.4.99.41 → EC 3.4.24.64
  • EC 3.4.99.42 : supprimée
  • EC 3.4.99.43 → EC 3.4.23.42
  • EC 3.4.99.44 → EC 3.4.24.55
  • EC 3.4.99.45 → EC 3.4.24.56
  • EC 3.4.99.46 → EC 3.4.25.1

Notes et références

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  1. ↑ a et b Enzyme Nomenclature Supplement 21 (2015) sur Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB), consulté le 5 mars 2016

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(co-auteur, 1991) Cold Target Competition Analysis of the Classical Activation Pathway of Complement-mediated Cytotoxicity (co-auteur, 1992) Extrema of Sums

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2025) (en) Anne Halenius, Carolin Gerke et Hartmut Hengel, « Classical and non-classical MHC I molecule manipulation by human cytomegalovirus: so many

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2020) modifier (en) Okamura K, Hagen JW, Duan H, Tyler DM et Lai EC, « The mirtron pathway generates microRNA-class regulatory RNAs in Drosophila. », Cell, vol. 130

CD123

JR, Flow cytometric analysis of CD123 is useful for immunophenotyping classical Hodgkin lymphoma, Cytometry B Clin Cytom, 2011;80:91–99 Portail de la

Reinhard F. Stocker

Landes Bioscience, (ISBN 978-0-387-78260-7) Stocker RF (2009) The olfactory pathway of adult and larval Drosophila: conservation or adaptation to stage-specific